Les biologistes dévoilent le mystère de l’anneau nucléaire

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Des chercheurs du Laboratoire européen de biologie moléculaire (LEBM) ont réussi à éclairer notre lanterne sur la structure de l’une des protéines les plus complexes qui forment l’anneau intérieur du pore nucléaire, canal microscopique permettant les échanges entre le noyau et le cytoplasme.

Les résultats de la recherche en question ont été publiés dans la revue Science.

Rappelons que l'enveloppe nucléaire contient des centaines de pores nucléaires à travers lesquels passent chaque seconde des centaines de milliers de molécules. Ils ont également utilisés comme "tête de pont" par les virus cherchant à introduire leur génome à l'intérieur du noyau de la cellule hôte qu'ils attaquent.

Selon les biologistes, chaque pore est composé de plus de 30 protéines différentes, plus connues sous le nom de nucléoprotéines. Entrelacées, elles forment une structure complexe constituée de deux anneaux superposés: un sur la face nucléaire, l'autre sur la face cytoplasmique. Un troisième anneau, anneau intérieur, se situe dans le nucléoplasme, entre les deux autres.

Les scientifiques étudient la structure des pores nucléaires depuis des années. Cependant, leur composition détaillée, surtout celle de l'anneau intérieur, restaient jusqu'alors une énigme.

Décidés à élucider ce mystère, les scientifiques européens ont mené des recherches de grande envergure visant à modéliser en temps réel la structure moléculaire de l'anneau intérieur.

Grâce à cette simulation informatique, les biologistes ont pu constater que la structure de l'anneau intérieur est analogue en général à celle des deux autres anneaux du pore nucléaire.

Concernant l'intérêt pratique de la recherche, les biologistes estiment qu'elle permettra à la longue de lever le voile sur les premiers stades de l'évolution des cellules eucaryotes.

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